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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  35 lines
  1. *****************************************************************
  2. * Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site *
  3. *****************************************************************
  4.  
  5. In bacteria two distinct, membrane-bound, enzyme complexes are responsible for
  6. the  interconversion   of   fumarate  and  succinate  (EC 1.3.99.1):  fumarate
  7. reductase (Frd) is used in anaerobic growth, and succinate dehydrogenase (Sdh)
  8. is used in aerobic growth.  Both  complexes  consist of two main components: a
  9. membrane-extrinsic component  composed  of  a  FAD-binding flavoprotein and an
  10. iron-sulfur protein; and  an  hydrophobic  component  composed  of  a membrane
  11. anchor protein and/or a cytochrome B.
  12.  
  13. In eukaryotes mitochondrial succinate dehydrogenase  (ubiquinone) (EC 1.3.5.1)
  14. is an enzyme composed of two subunits: a FAD flavoprotein  and and iron-sulfur
  15. protein.
  16.  
  17. The flavoprotein subunit is  a  protein  of  about 60 to 70 Kd to which FAD is
  18. covalently bound to a histidine  residue  which  is located  in the N-terminal
  19. section  of the  protein [1].  The  sequence  around  that  histidine  is well
  20. conserved in Frd and Sdh from various bacterial and eukaryotic species [2] and
  21. can be used as a signature pattern.
  22.  
  23. -Consensus pattern: R-S-H-[ST]-x(2)-A-x-G-G
  24.                     [H is the FAD binding site]
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27. -Last update: October 1993 / Text revised.
  28.  
  29. [ 1] Blaut M., Whittaker K., Valdovinos A., Ackrell B.A., Gunsalus R.P.,
  30.      Cecchini G.
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  32. [ 2] Birch-MacHin M.A., Farnsworth L., Ackrell B.A., Cochran B., Jackson S.,
  33.      Bindoff L.A., Aitken A., Diamond A.G., Turnbull D.M.
  34.      J. Biol. Chem. 267:11553-11558(1992).
  35.